Bt2 Maischen5

• Trübungsmessung
  
• α-Glucane entstehen aus schlechter Verzuckerung, d.h. bei zu hohen Temperaturen wenn die Enzyme bereits inaktiviert sind, aber noch längerkettige Zucker vorhanden sind
• Hefe baut am Ende der Gärung höherpolymere Zucker als Reservestoff auf (-> α-Glucane)
• Durch Zugabe von proteolytischen, zytolytischen oder amylolytischen Enzymen kann eine enzymatische Identifizierung der Opaleszens erfolgten. Dort wo die Trübung verschwindet, hat diese Stoffgruppe einen großen Einfluss auf die Trübung
• Die Maischesäuerung sollte der α-Amylase nicht schaden
• Das Maltose-Glucose-Verhältnis ist entscheiden für die Esterbildung der Hefe. Gerade diese Ester (z.B. Isoamylacetat) sind wichtig für das typische Weißbieraroma
• Durch ein niedriges Angebot an Eisen als Katalysator werden Enzyme wie Lipasen, Peroxidasen oder LOXasen gehemmt.
• Nachmaischen: Durch Rühren zum Beginn des Maischprozesses werden die Klumpen zerkleinert.
• Ziehen einer Dickmaische um Kochen
  • Schonung der Enzyme, weil sich diese eher in der Dünnmaische befinden
  • früher: Eine Erhitzung der Teilmaische ist einfacher als der Gesamtmaische
  • heute: Erhitzen der Teilmaische auf 95 °C, um eine Verdampfung zu vermeiden
  • Grobgrieße werden physikalisch aufgeschlossen
• Lautermaische: Dünnmaische (die Gesamtmaische wird vorher nicht abgesetzt)
• Umstellen von Dekoktion auf Infusion: Relevant für die Temperaturführung ist die Kurve der Restmaische, da beim Infusionsmaischen nicht der physikalische Aufschluss, sondern der enymatische Aufschluss wichtig ist (Vorraussetzung sind gut gelöste Malze)
• VZ 65 °C: Optimum der ß-Glucansolubilase, hier wird geprüft welchen maximalen Anteil an ß-Glucan lösbar ist